Ответы на вопрос:
За счет водородных связей вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. ниже самые распространённые типы вторичной структуры белков: α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм) , спираль стабилизирована водородными связями между h и o пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (l). хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали. β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток [) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. эти цепи обычно направлены n-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) . для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, обычно глицин и аланин. π-спирали; 310-спирали; фрагменты.
Популярно: Биология
-
ElizavetaBro3409.11.2021 01:02
-
Anrehah15.10.2020 04:55
-
Дашенька136503.10.2022 04:21
-
vail1209.10.2020 10:16
-
Lizka647dhsn29.03.2023 16:43
-
yul1975869402.05.2023 16:01
-
Kr3sher13.02.2020 06:26
-
5867389576M03.12.2020 13:34
-
npletnikova06.07.2020 23:21
-
vladimirn17715.06.2023 15:38